Метаболизм железа биохимия

Метаболизм железа биохимия

Тут билеты которые смог найти.№8,21,22,7,9,5,1,2,4,3,20,13,16,6,19,15,17,10(теория+задачи решенные)№12,11(теория)

Удачи тебе,я верю в тебя,ты сдашь! Всегда от души)

1.Миоглобин:строение,функции,отличие от гемоглобина

Система IRE/IRP

Регуляцию поступления железа в клетку обеспечивает система IRE/IRP (англ. IREiron-responsive element — железочувствительный элемент и IRPiron-responsive element-binding proteins — белок, связывающийся с железочувствительным элементом). Основой регуляции является наличие особого участка на матричной РНК — железочувствительного элемента IRE, связывающего специфичный к нему белок IRP.

В данном случае используется способность молекул IRP связываться с участком IRE соответствующих мРНК для двух белков – рецептора трансферрина и ферритина. При этом в комплексе с железом IRP не активен и не присоединяется к мРНК, без железа — может присоединяться.

1. Присоединение IRP к мРНК рецептора трансферрина ближе к ее 3′-концу защищает мРНК от разрушения РНКазами, действующими с 3′-конца мРНК: 

при низкой концентрации железа в клетке белок IRP является активным, присоединяется к мРНК и, как следствие, мРНК рецепторов трансферрина существует дольше, образуется больше белков-рецепторов и повышается поток железа в клетки.

при высоком содержании железа в клетке белок IRP присоединяет железо, становится неактивным, с мРНК связаться не может и, соответственно, не защищает ее от разрушения. Синтез рецепторов к трансферрину не происходит, дополнительное железо клеткой не захватывается.

Регуляция синтеза рецепторов к трансферину

2. Взаимодействие IRP с мРНК ферритина происходит ближе к 5′-концу, т.е. там где начинается трансляция:

при низком содержании железа в клетке присоединение «пустого» активного белка IRP к мРНК для ферритина со стороны 5′-конца не позволяет ей участвовать в процессе трансляции и синтезе новых молекул ферритина,

когда концентрация железа в клетке возрастает, оно присоединяется к IRP, снижает его сродство к мРНК и позволяет синтез ферритина.

Регуляция синтеза ферритина

Конечным результатом при наличии железа в клетке является исчезновение рецепторов к трансферрину с мембраны и увеличение синтеза молекул ферритина, депонирующего железо. При отсутствии железа активируется синтез рецепторов к трансферрину и захват железа из крови, и подавление синтеза запасающего белка ферритина.

3.Задача.

Ответ: а) 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БФГ) – вещество, синтезируемое из промежуточного продукта окисления глюкозы – 1,3-бисфосфоглицерата.

б) В центре тетрамерной молекулы гемоглобина есть полость, образованная аминокислотными остатками всех четырёх протомеров. Центральная полость – место присоединения БФГ.

В молекуле дезоксигемоглобина по сравнению с оксигемоглобином есть дополнительные ионные связи, соединяющие протомеры, поэтому размеры центральной полости больше в дезоксигемоглобине, следовательно 2,3-БФГ может присоединиться только к дезоксигемолглобину.

В тканях 2,3-БФГ присоединяется к дзоксигемоглобину и снижает сродство гемоглобина к кислороду.

лёгкие

в) HbO2 + 2,3-БФГ ↔ Hb*2,3-БФГ + O2

ткани

В результате взаимодействия 2,3-БФГ с дезоксигемоглобином образуется 5 дополнительных ионных связей, что снижает сродство гемоглобина в кислороду.

1. Альбумины сыворотки крови:место биосинтеза,особенности состав,структуры,физико-химических свойств,функций.

Альбумин — белок плазмы крови

Глобулярный белок плазмы крови, синтезируется исключительно в печени. Хотя по классификации его относят к простым белкам, отмечается широкая микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Значение альбумина в плазме крови заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови (благодаря высокой гидрофильности);

2. Транспортная – благодаря большому количеству заряженных и гидрофобных участков альбумин переносит

  • пигменты – (билирубин), одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина,

  • длинноцепочечные жирные кислоты – основная физиологическая функция, 6-8 штук на одну молекулу альбумина,

  • катионы (например, Ca2+ и Mg2+) благодаря большому количеству глутамата, другие металлы (Hg+) также способен связать анионы (Cl–),

  • соли желчных кислот,

  • витамины,

  • гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),

  • органические красители,

  • лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).

Изменения количества белка в крови могут иметь как абсолютный (истинный), так и относительный характер. Сдвиги абсолютного характера являются следствием колебаний содержания белка в крови. В свою очередь, относительные изменения зависят от объема крови, т.е. наблюдаются при обезвоживании или гипергидратации.

2. Фибринолитическая система крови компоненты,биологическая роль.

3.Задача.Ответ: а) 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БФГ) – вещество, синтезируемое из промежуточного продукта окисления глюкозы – 1,3-бисфосфоглицерата.

В центре тетрамерной молекулы гемоглобина есть полость, образованная аминокислотными остатками всех четырёх протомеров. Центральная полость – место присоединения БФГ.

Б) Влияние величины pH и концентрации CO2 на связывание и освобождение O2 гемоглобином называется Эффектом Бора.

Hb + O2 ↔ HbO2

Ионная форма реакции объясняет влияние концентрации H+ на связывание O2 Hb-ион.

HHb+ + O2 ↔ HbO2 + H+

Уменьшение pH и увеличение H+ приводит к высвобождению O2 из HbO2.

В)

1.

2. К железосодержащим белкам относятся:

Гемопротеины – гемоглобин, миоглобин, цитохромы, цитохромоксидаза, гомогентизатоксидаза, пероксидаза, миелопероксидаза, каталаза, тиреопероксидаза.

Железофлавопротеины – сукцинатдегидрогеназа, НАДФ-оксидаза (в гранулоцитах), ацил-S-КоА-дегидрогеназа, ксантиноксидаза, пролил-гидроксилаза и др.

Железосвязывающие белки – трансферрин, ферритин, гемосидерин, мобилферрин, лактоферрин и др.

Суточная потребность

С пищей в сутки должно поступать для мужчин 10 мг, для женщин детородного возраста в связи с регулярной кровопотерей – 20 мг, у женщин при беременности – 40-50 мг и при лактации – 30-40 мг.

Существует точная регуляция обмена железа,этапы.

Основными факторами, влияющими на обмен железа, являются потребности гемопоэза, пищевой фактор и уровень запаса металла в тканях. Количество железа в организме поддерживается тремя основными путями:



Источник: studfile.net


Добавить комментарий